ANDERE AMYLOIDOSE TYPEN


 

Einige Typen sind erblich bedingt, was bedeutet, dass das fehlerhafte Gen innerhalb von  Familien weitervererbt werden kann, während andere im Laufe des Lebens erworben werden. Jede Art von Amyloidose wird als "A" für Amyloid bezeichnet, gefolgt von einer Abkürzung für das abnormale Protein, das sich in verschiedenen Geweben und Organen des Körpers als Amyloid ablagert.

 

Da für manche Amyloidose-Typen derzeit noch keine spezifischen Therapiemöglichkeiten vorliegen, können unterstützende Behandlungsmethoden dazu beitragen, die Symptome zu lindern, die Organfunktion zu verbessern und die Lebensqualität zu verbessern.

 

 

AA-Amyloidose tritt bei einer kleinen Anzahl von Patienten auf, bei denen durch dauerhafte entzündliche Prozesse ein Protein namens Serum-Amyloid A (SAA) als Nebenprodukt der normalen Immunantwort im Übermaß produziert wird. Aus bisher unbekannten Gründen werden SAA-Proteine irgendwann falsch gefaltet und lagern sich als Amyloid ab. Während diese fehlgefalteten Proteine hauptsächlich die Nieren betreffen, können sie manchmal auch die Leber und die Milz betreffen. Die Behandlung der AA-Amyloidose zielt darauf ab, die mit der zugrunde liegenden Entzündungs- oder Infektionskrankheit verbundenen Probleme zu kontrollieren. Verbesserungen bei der Behandlung von Entzündungskrankheiten und chronischen Infektionen haben in den letzten Jahren zu einem Rückgang der AA-Amyloidose geführt, insbesondere in Industrieländern.

 

 

ALECT2-Amyloidose ist eine kürzlich erkannte Form der Amyloidose, an der ein Protein namens Leukozyten-Chemotaktik-Faktor 2 (LECT2) beteiligt ist, das normalerweise im Blut zirkuliert und bei der Reparatur von geschädigtem Gewebe hilft, indem es weiße Blutkörperchen anzieht. Der zugrunde liegende Grund, der dazu führt, dass LECT2-Proteine abnormal werden und sich falten, ist derzeit nicht bekannt. Übermäßige Mengen des LECT2-Proteins werden bei Patienten nicht produziert und es wurden bisher keine Mutationen im LECT2-Gen identifiziert. ALECT2-Amyloidose scheint bei älteren Menschen bestimmter ethnischer Gruppen, einschließlich derjenigen mexikanischer, indianischer, punjabischer, nordafrikanischer und nahöstlicher Abstammung, häufiger vorzukommen. Diese Art von Amyloidablagerungen wurde am häufigsten in den Nieren gefunden; Sie können jedoch auch in der Leber, den Nebennieren und der Milz gefunden werden. Experten glauben, dass die ALECT2-Amyloidose unterdiagnostiziert ist und möglicherweise eine häufigere Ursache für Nierenversagen darstellt, als derzeit vermutet wird. Derzeit gibt es keine Behandlungsmethoden für diese Art von Amyloidose, doch die Forschung in diesem Bereich wächst weiter.

 

 

Aß2M-Amyloidose ist eine Art von Amyloidose, die normalerweise bei Patienten auftritt, bei denen seit mehr als fünf Jahren eine Nierendialyse durchgeführt wird. Es wird durch den fortschreitenden Aufbau des Beta 2-Mikroglobulin (Aß2M) -Proteins verursacht, das durch Dialyse nicht effektiv beseitigt wird. Im Laufe der Zeit werden die Aß2M-Proteine abnormal, falten sich falsch und lagern sich als Amyloid ab, hauptsächlich um die Knochen und Gelenke. Mit der Verbesserung moderner Dialyseverfahren wird die Aß2M-Amyloidose immer seltener.

 

 

Apolipoprotein-Amyloidose wird durch eines von mehreren Proteinen verursacht, die zu einer Familie von Proteinen gehören, die als Apolipoproteine bezeichnet werden und normalerweise eine wichtige Rolle beim Transport und Stoffwechsel von Cholesterin und Fett im Körper spielen. Gegenwärtig sind fünf Arten von Apolipoprotein-Amyloidose bekannt, von denen die meisten erblich bedingt sind - verursacht durch eine Störung oder Mutation im jeweiligen Apolipoprotein-Gen, die von den Eltern auf ihre Nachkommen übertragen wird. Diese genetische Mutation führt zu einem abnormalen Apolipoprotein, das instabil ist und sich je nach Art des Apolipoproteins in verschiedenen Geweben und Organen zu Amyloidablagerungen faltet.

 

Die Arten von Apolipoproteinen, von denen bekannt ist, dass sie Amyloid bilden, umfassen:

  • Apolipoprotein A-I (AApoA-I) - beeinflusst das Herz, die Leber und das periphere Nervensystem
  • Apolipoprotein A-II (AApoA-II) - betrifft hauptsächlich die Nieren
  • Apolipoprotein A-IV (AApoA-IV) - wirkt auf Nieren und Herz
  • Apolipoprotein C-II (AApoC-II) - betrifft hauptsächlich die Nieren
  • Apolipoprotein C-III (AApoC-III) - betrifft hauptsächlich die Nieren

Hereditäre Fibrinogen (AFib) -Amyloidose wird durch eine Störung oder Mutation des erblichen Fibrinogen-Alpha-Ketten-Gens verursacht, das von den Eltern an ihre Nachkommen weitergegeben wird. Fibrinogen bildet sich in der Leber und spielt eine zentrale Rolle bei der Blutgerinnung. Mutationen im Fibrinogengen führen zu einem abnormalen Fibrinogenprotein, das sich dann faltet und aggregiert, um Amyloidablagerungen zu bilden. Bisher wurden 16 Mutationen im Fibrinogen-Alpha-Ketten-Gen identifiziert, die eine erbliche Fibrinogen-Amyloidose verursachen. Alle Mutationen verursachen Amyloidose und betreffen in erster Linie die Nieren. Derzeit gibt es keine Behandlungsmethoden für diese Art von Amyloidose, doch die Forschung in diesem Bereich wächst weiter.


Hereditäre Gelsolin (AGel) Amyloidose wird durch eine Störung oder Mutation des erblichen Gelsolin-Gens verursacht, das von den Eltern an ihre Nachkommen weitergegeben wird. Gelsolin kommt im Zytoskelett vor und sorgt für Form und Struktur der Zellen. Mutationen im Gelsolin-Gen führen zu abnormalen Gelsolin-Proteinen, die instabil und falsch gefaltet sind und Amyloidablagerungen in den Hirnnerven (die aus dem Gehirn austreten), den Augen, der Haut und den Nieren bilden. Diese Art der Amyloidose hat ihren Ursprung in Finnland und wurde seitdem in anderen Ländern gemeldet. Bisher wurden vier verschiedene Mutationen im Gelsolin-Gen identifiziert, die Amyloidose verursachen. Derzeit gibt es keine Behandlungsmethoden für diese Art von Amyloidose, doch die Forschung in diesem Bereich wächst weiter.


Erbliche Lysozym-Amyloidose - die Amyloidose des erblichen Lysozyms (ALys) wird durch eine Störung oder Mutation im erblichen Lysozym-Gen verursacht, die von den Eltern an ihre Nachkommen weitergegeben wird. Lysozym, ein Enzym, das in Tränen und Schleim vorkommt, spielt eine wichtige Rolle bei der Reduzierung von Infektionen durch den Abbau von Bakterienzellwänden. Mutationen im Lysozymgen produzieren abnormale Lysozymproteine, die sich falten und zu Amyloidablagerungen aggregieren. Derzeit sind insgesamt neun verschiedene Mutationen bekannt, die ALys-Amyloidose verursachen. In Abhängigkeit vom mutierten Gen sind verschiedene Organe betroffen, darunter die Nieren, das Verdauungssystem und die exokrinen Drüsen (Tränen-, Speichel- und Schweißdrüsen). Derzeit gibt es keine Behandlungsmethoden für diese Art von Amyloidose, doch die Forschung in diesem Bereich wächst weiter.